효소 일부 버리니 단백질 합성 '쑥'…진화의 비밀 풀었다

국제 공동 연구진이 박테리아가 진화 과정에서 핵심 효소의 특정 부위를 반복적으로 소실시키며 단백질 합성 속도를 높여왔을 가능성을 발견했다.

29일 일본 도쿄과학대, 크로아티아 자그레브대, 스위스 취리히연방공대 공동 연구팀은 단백질 합성에 관여하는 효소 '이소류실-tRNA 합성효소'(IleRS)의 진화 과정을 추적한 결과를 발표했다. 연구 결과는 국제학술지 '네이처 커뮤니케이션스'에 지난 12일 게재됐다.

단백질 합성은 DNA 정보가 생명 유지에 필요한 단백질로 변환되는 과정이다. 이때 운반 RNA(tRNA)는 아미노산을 리보솜으로 가져오는 운반체 역할을 한다. 아미노산-tRNA 합성효소(AARSs)는 tRNA에 정확한 아미노산을 결합시키는 효소로, 이 과정의 정확성은 단백질 품질에 필수적이다.

연구팀은 AARSs의 일종인 IleRS의 진화 역사를 추적했다. 연구팀은 생물정보학, X선 결정학, 효소 반응 속도론 분석 등을 결합해 IleRS가 IleRS1, IleRS2, 그리고 새롭게 발견한 고세균 효소 그룹인 IleRS-A 등 세 그룹으로 나뉜다는 사실을 확인했다.

특히 연구팀은 효소의 C-말단 영역 변형에 주목했다. 분석 결과, 원핵생물 계통에서 'INS'라 불리는 약 80개 아미노산으로 구성된 구조 영역이 여러 차례 독립적으로 소실된 것으로 나타났다.

연구팀은 INS 영역의 기능을 확인하기 위해 대장균의 tRNA와 결합한 '프리스티아 메가테리움' 박테리아 유래 IleRS2의 결정 구조를 분석했다. INS 영역과 tRNA의 상호작용을 약화시키는 돌연변이를 만들자 효소의 촉매 전환율이 약 4배 증가했다. INS 영역 전체를 제거해도 아미노산 결합 활성은 사라지지 않았다.

리암 M. 롱고 도쿄과학대 교수는 "박테리아가 이 효소의 일부를 반복적으로 간소화해 아미노산 결합 속도를 높이고 더 빠른 단백질 합성에 기여했을 가능성을 시사한다"고 설명했다.

이타 그루익-소불 자그레브대 교수는 "C-말단 영역의 진화적 변화가 필수적인 촉매 기능을 방해하지 않으면서도 tRNA와 상호작용하는 방식을 바꿀 수 있음을 관찰했다"고 말했다.